Рабочая программа спецкурса

Природные пептиды: карнозин, глутатион, офтальмовая кислота, окситоцин, вазопрессин, ораллондин и др.

Структура белковой молекулы. Доказательства полипептидной теории строения белка.

Первичная структура белков. Схема установления первичной структуры белка.

ОпределениеN- и C-концевых аминокислот, расщепление дисульфидных связей и окисление остатков цистеина в цистеиновую кислоту, селективный гидролиз трепсином и химотрипсином, фракционирование пептидов методом электрофореза и хроматографии, расшифровка первичной структуры выделенных пептидов, воссоздание полной структуры полипептидной цепи. Характеристика первичной структуры A- и B-цепей инсулина, α- и β-цепей гемоглобина и других белков. Первичная структура и видовая специфичность белков.

Вторичная структура белков. Понятие об α- и β-конформациях полипептидной цепи. Правые и левые α-спирали, их реализация в белках и пептидах. Силы, удерживающие полипептидную цепь в α-конформации. Связь первичной вторичной структуры белковой молекулы. Степень спирализации полипептидных цепей белков.

Третичная структура белков. Методы её выявления. Работы Дж. Кендрю, М. Петруца и Филипса по рентгеноструктурному анализу третичной структуры гемоглобина. Типы связей, обеспечивающих поддержание структуры белковой молекулы. Гидрофобные зоны в молекулах глобумерных белков. Приоритет отечественных исследователей (Д.Л. Талмуда, Б.Н. Талмуда и П.В. Афанасьева) в разработке учения об ориентации гидрофобных и гидрофильных радикалов в процессе свёртывания полипептидной цепи в глобулу. Динамичность третичной структуры белков.

Четвертичная структура белков. Субъединицы, протомеры и эпимолекулы (мультимеры). Конкретные примеры четвертичной структуры белков (инсулин, гемоглобин, вирус табачной мозаики и т.п.). Типы связей между субъединицами в эпимолекуле.

Лабораторно-практические работы:

4. „Кислотный и ферментативный гидролиз белка“.

5. „Биуретовая и мингидриновая реакции на белки“.

VII. Свойства белков

Реакционная способность белков. Химические свойства белков. Оптические свойства белков. Амфотерность. Гезоэлектическое состояние белковой молекулы. Нативные и денатурированные белки. Механизм денатурации белков.

Лабораторные работы:

6. „Качественные реакции на белки“.

VIII. Номенклатура и классификация белков.

Простые (протеины) и сложные (протеиды) белки. Классификация протеинов по форме белковой молекулы, по происхождению, по аминокислотному составу. Характеристика некоторых простых белков (клупеин, фиброин шёлка, яичный и сывороточный альбумины). Классификация протеидов. Белковый компонент и прстепическая? Группа в протеидах. Металлопротеиды (феррипин). Фосфопротеины (казеин, фосфопротеиды яйца, пепсин). Гликопротеиды, хромопротеиды, мепопротеиды? Нуклеотиды; тонкая организация их структуры.

IX. Биологические функции белков.

Белки – ферменты. Белки – гормоны. Белки – антибиотики и др. Характеристика наиболее изученных представителей белков и полипептидов: окситоцин, вазопрессин, инсулин, гормон роста, рибонуклеаза, интерфероны и некоторые другие. Превращение белков в организме.

X. Современные исследования в области химии белка.

Органическая химия и биохимия: подходы к изучению сложных природных соединений. Синтез аминокислот и белков. Формирование энзимологии. Изучение химической природы биокатализаторов.

Химия и клетка. Химические методы изучения клетки. Цитохимия и биохимия, проблема организации клетки.

Биохимические исследования в медицине.

Создание биохимических кафедр и лабораторий.

Перейти на страницу:
1 2